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By Universitäts-Professor Dr. Peter Fritsch (auth.)

ISBN-10: 354079302X

ISBN-13: 9783540793021

Dermatologie – umfassend illustriert und gründlich erklärt

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Haare: Praxis der Trichologie

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Rare Malignant Skin Tumors

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Die Fibrillen sind netzartig miteinander verflochten. Ein Typ-IMolekül ist ca. 1,5x300 nm groß, umfasst ca. 1000 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von ca. 92 kD (nach Uitto, 1983) hindern. Es wird nun über den Golgi-Apparat in den Extrazellularraum ausgeschleust und hier durch Prokollagenproteinasen von den Extensionspeptiden befreit: das Molekül verliert seine Löslichkeit und bündelt sich spontan zu Fibrillen – Umwandlung in Kollagen. ). 3Die Bildung von Crosslinks wird durch die Lysyloxidase katalysiert, ein Kupfer-abhängiges Enzym.

MMP werden als Proenzyme von Fibroblasten, Keratinozyten, Synoviazellen, Neutrophilen u. a. produziert, in den Extrazellularraum ausgeschleust und durch Abspaltung eines Propeptids (u. a. durch Plasmin) aktiviert. Ihre Aktivierung wird durch »tissue inhibitors of metalloproteinases« (TIMPs) gehemmt. Ein im Blut zirkulierender, unspezifischer und irreversibler Kollagenaseinhibitor ist α-2-Makroglobulin. Elastin Elastin ist ein unlösliches fibrilläres Protein, das in manchen extrakutanen Strukturen (z.

1 · Aufbau und Funktionen der Haut 2 . Tab. 2. Kollagentypen I Haut (Hauptbestandteil), Knochen, Sehnen II Knorpel, Glaskörper III Fetale Haut; Erwachsenenhaut in oberer papillärer Dermis, periappendikal und um Blutgefäße IV Basalmembranen V Ubiquitär im Bindegewebe, perizellulär VI Ubiquitär im Bindegewebe; bildet eigenständiges mikrofibrilläres Netzwerk zwischen den Typ-I- und -III-Geflechten VII Ankerfibrillen VIII Endothelzellen IX, X, XI Knorpel XII Sehnen, Periost, Perichondrium XIII Ubiquitär XIV Haut, Sehnen Kollagenmolekül (.

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by Kevin
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